第五章酶主讲人：曹劲松

第五章酶主讲人：曹劲松内容摘要：

物浓度。 因此，米氏常数是有单位的。 请大家思考： 一种酶的 Km数值越大意味着什么。 二、酶浓度的影响 在一定条件下酶反应的速度与酶的浓度成正比。 因为 酶催化反应时，首先要与底物形成所谓中间物，即酶底物复 合物 [ES]。 当底物浓度大大超过酶浓度时，反应达到最大 速度 Vm，如果此时增加酶的浓度，可增加反应速度，酶反应 速度与酶浓度成正比关系。 三、温度的影响 温度对酶反应的影响是双重的： （ 1）随着温度的增加，反应速 度也增加，直至最大速度为止。 （ 2）随温度升高而使酶逐步变性。 故酶总有一个最适反应温度，在这个温度时，酶的活力最高。 在 1080℃ 常温范围内，酶活力随着反应温度的变化趋势一般可表示如右图。 酶 活 性 0 10 20 30 40 50 60 温度 186。 C 温度对淀粉酶活性的影响 四、 pH的影响 在一定的 pH下 , 酶具有最大的催化活性，通常称此 pH为最适 pH。 但是需指出，所谓“最适 pH” 实际上是一个操作参数。 在不同 pH时活性发生变化的原因主要在于： （ 1） pH能影响酶分子结构的稳定性。 （ 2） pH能影响酶分子的解离状态。 五、 酶原 的激活和 激活剂 有的酶在分泌时是无活性的酶原，需要经某种酶或酸 将其分子作适当的改变或切去一部分才能呈现活性。 这种 激活过程又称酶原致活作用或酶原激活作用。 凡是能提高酶活性的物质，都称为激活剂。 酶的激活剂多为无机离子或简单有机化合物。 六、酶的抑制作用和抑制剂 非专一性不可逆抑制 不可逆抑制 专一性不可逆抑制 竞争性抑制 可逆抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 竞争性抑制 定义 抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶－底物复合物的形成，使酶的活性降低。 这种抑制作用称为竞争性抑制作用。 请大家思考：如果酶催化反应体系中存在某种竞争性抑制剂，那么你所测定得到的米氏常数将发生什么样的变化。 竞争性抑制曲线 • 表 53 各种抑制作用的比较（参阅课本） • 它列出了不同情况下的酶反应动力学方程式，以及相比于不存在抑制因素的条件下其 Km和 Vm的变化情况。 酶的催化反应机制 • 酶专一性的机制 • 酶催化的常见机制 酶专一性的机制 • 锁钥学说 (lock and key theory) • 诱导契合学说 (inducedfit hypothesis) 酶高效催化的常见机制 邻近与定向效应； 诱导契合与底物扭曲变形； 共价催化 ； 酸碱催化 ； 微环境效应。 • 多酶体系 • 调节酶 • 同工酶 • 诱导酶 • 抗体酶 • 核糖酶 • 酶的几个重要概念 细胞中的许多酶常常是在一个连续的反应链中起作用， 即前一个反应的产物是后一个反应的底物， 在完整细胞内 的某一代谢过程中，由几个酶形成的反应体系，称为多酶 体系。 如果 体系中几种酶彼此有机地组合在一起。 精巧地镶嵌 成一定的结构，即形成多酶复合体。 这种结构既能提高反应 途径的效率，又能增强调控的准确性。 多酶体系 调节酶 一、别构酶 酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后导致酶分子发生构象改变，进而改变酶的活性状态。