生物化学脂类章节考点总结(编辑修改稿)

生物化学脂类章节考点总结(编辑修改稿)内容摘要：

而在酶的酸碱催化机制中起 重要作用。 （ 14）、 R 中含有芳基的氨基酸（ 3种） Phe、 Try、 Trp 图 38 都具有共轭 π 电子体系 , 易与其它缺电子体系或 π 电子体系形成电荷转移复合物( chargetransfer plex)或电子重叠复合物。 在受体 — 底物、或分子相互识别过程中具有重要作用。 这三种氨基酸在紫外区有特殊吸收峰，蛋白质的紫外吸收主要来自这三种氨基酸，在 280nm处， Trp＞ Tyr＞ Phe。 Phe 疏水性最强 .。 酪氨酸的 OH 磷酸化是一个十分普遍的调控机制， Tyr 在较高 pH 值时，酚羟基离解。 Trp 有复杂的 π 共轭休系， 比 Phe 和 Tyr 更易形成电荷转移络合物。 （ 15）、 R 为环状的氨基酸（ 1种） Pro，有时也把 His、 Trp 归入此类。 图 39 Pro 是唯一的一种环状结构的氨基酸，它的 α 亚氨基是环的一部分，因此具有特殊的刚性结构。 它在蛋白质空间结构中具有极重要的作用，一般出现在两段 α螺旋之间的转角处， Pro 残基所在的位置必然发生骨架方向的变化，  必需氨基酸 ： 成年人： Leu、 Ile、 Val、 Thr、 Met、 Trp、 Lys、 Phe 婴儿期： Arg 和 His 供给不足，属半必须氨基酸。 必须氨基酸在人体内不能合成，是由于人体内不能合 成这些氨基酸的碳架（α 酮酸） １６ 按照 R 基的极性性质 (能否与水形成氢键 )20 种基本 aa，可以分为 4 类： 侧链极性 (疏水性程度 ) Gly 0 Ser Glu Lys Ala Asn Asp Arg Met Gln His Pro Thr Val Cys Leu Tyr Ile Phe Trp 非极性氨基酸 9 种，包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、甲硫氨酸氨酸、脯氨酸，这类氨基酸的 R 基都是疏水性的，在维持蛋白质的三维结构中起着重要作用。 （ 16）、 不带电何的极性氨基酸 6 种，丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺。 这类氨基酸的侧链都能与水形成氢键，因此很容易溶于水。 酪氨酸的 OH 磷酸化是一个十分普遍的调控机制， Ser 和 Thr 的 OH 往往与糖链相连， Asn和 Gln 的 NH2很容易形成氢键，因此能增加蛋白质的稳定性。 （ 17）、 带负电荷的 aa(酸性 aa) 2 种，在 pH6~7 时，谷氨酸和天冬氨酸的第二个羧基解离，因此，带负电何。 （ 18）、 带正电何的 aa(碱性 aa) 3 种， Arg、 Lys、 His。 在 pH7 时带净正电荷。 当胶原蛋白中的 Lys 侧链氧化时能形成很强的分子间 (内 )交联。 Arg的胚基碱性很强，与 NaOH相当。 His 是一个弱碱，在 pH7 时约 10%质子化，是天然的缓冲剂，它往往存在于许多酶的活性中心。 酶的活性中心： His、 Ser、 Cys 非极性 aa 一般位于蛋白质的疏水核心，带电荷的 aa 和极性 aa 位于表面。 （二） 非编码的蛋白质氨基酸 也称修饰氨基酸，是在蛋白质合成 后，由基本氨基酸修饰而来。 Prothrombin(凝血酶原 )中含有 羧基谷氨酸，能结合 Ca2+。 １７ 结缔组织中最丰富的蛋白质胶原蛋白含有大量 4羟脯氨酸和 5羟赖氨酸。 图 310 修饰 aa 的结构 （ 1） 4羟脯氨酸 （ 2） 5羟赖氨酸 这两种氨基酸主要存在于结缔组织的纤维状蛋白（如胶原蛋白）中。 （ 3） 6N甲基赖氨酸（存在于肌球蛋白中） (4)г 羧基谷氨酸 存在于凝血酶原及某些具有结合 Ca2+离子功能的蛋白质中。 （ 5） Tyr 的衍生物： 二碘酪氨酸、甲状腺素 （甲状腺蛋白中） （ 6）锁链素由 4 个 Lys 组成（弹性蛋白中）。 （三） 非蛋白质氨基酸 除参与蛋白质组成的 20 多种氨基酸外，生物体内存在大量的氨基酸中间代谢产物，它们不是蛋白质的结构单元，但在生物体内具有很多生物学功能，如尿素循环中的 L瓜氨酸和 L鸟氨酸。 （ 1） L型 α –氨基酸的衍生物 L瓜氨酸 图 L鸟氨酸 图 （ 2） D型氨基酸 DGlu、 DAla（肽聚糖中）、 DPhe（短杆菌肽 S） （ 3） β、 γ、 δ氨基酸 βAla（泛素的前体 ）、 γ氨基丁酸（神经递质）。 四、 氨基酸的构型、旋光性和光吸收 氨基酸的构型 除 Gly 外， 19 种氨基酸的α 碳原子都是不对称碳原子，因此有两种光学异构体，而 Thr 和Ile 的β 碳原子也是不对称的，因此 Thr、 Ile 各有两个不对称碳原子，有四种光学异构体。 图 P86 L苏氨酸 D苏氨酸 L别一苏 D别 苏 构成蛋白质的氨基酸均属 L型（ L苏氨酸），大部分游离氨基酸也是 L型。 １８ 旋光性 20 种氨基酸中，只有 Gly 无手性碳。 Thr、 Ile 各有两个手性碳。 其余 17 种氨基酸的 L 型 与 D型互为镜象关系，互称光学异构体（对映体，或立体异构体）。 一个异构体的溶液可使偏振光逆时针旋转（记为（一））。 另一个异构体可使偏振光顺时针旋转（计为（ +）），称为旋光性。 光学异构体的其它理化性质完全相同。 外消旋物： D型和 L型的等摩尔混合物。 L苏氨酸和 D苏氨酸、 L别一苏氨酸和 D别 苏氨酸分别组成消旋物，而 L（ D）苏氨酸和L（ D）别一苏氨酸则是非对映体。 旋光性物质在化学反应时经过对称的过度态时会发生消旋现象。 蛋白质在与碱共热水解时或用一般的化学方法人工合成氨基酸时也会得到无旋光性的 D、 L消旋物。 内消旋物： 分子内消旋 胱氨酸有三种立体异构体： L胱氨酸、 D胱氨酸、内消旋胱氨酸。 L胱氨酸和 D胱氨酸是外消旋物 图 P86 L胱氨酸 D胱氨酸 内消旋胱氨酸：（分子内部互相抵消而无旋光性） 蛋白质中 L 型氨基酸的比旋光度 P 87 蛋白质中 L 型氨基酸的比旋光度。 氨基酸的旋光符号和大小取决于它的 R 基的性质，并与溶液的 PH 值有关（ PH 值影响氨基和羧基的解离）。 氨基酸的光吸收性 20 种氨基酸在可见光区域无光吸收，在远紫外区（〈 220nm〉均有光吸收，在近紫外区（ 220300nm）只有 Tyr、 Phe、 Trp 有吸收。 Tyr、 Phe、 Trp 的 R 基含有共轭双键，在 220300nm 紫外区有吸收。 λ （ nm） ε Tyr 275 179。 103 Phe 257 179。 102 Trp 280 179。 103 LambertBeer： 五、 氨基酸的酸碱性质（重点） 氨基酸在晶体和水溶液中主要以兼性离子形式存在 α 氨 基酸都含有 COOH 和 NH2，都是不挥发的结晶固体，熔点 200350℃，不溶于非极性溶 LcTIIIA .lglg 0  １９ 剂，而易溶于水，这些性质与典型的羧酸（ RCOOH）或胺（ RNH2）明显不同。 三个现象： ①晶体溶点高→离子晶格，不是分子晶格。 ②不溶于非极性溶剂→极性分子 ③介电常数高（氨基酸使水的介电常数增高，而乙醇、丙酮使水的介电常数降低。 ）→ 水溶液中的氨基酸是极性分子。 原因：α 羧基 pK1 在 左右，当 pH，α 羧基以 COO形式存在。 α 氨基 pK2 在 左右，当 pH 时，α 氨基以α NH+3形式 存在。 在 时，带有相反电荷，因此氨基酸在水溶液中是以两性离子离子形式存在。 Gly 溶点 232℃比相应的乙酸（ ℃）、乙胺（ ℃）高，可推测氨基酸在晶体状态也是以两性离子形式存在。 图 氨基酸的两性解离和酸碱滴定曲线 HA A + H+ pH=pKa/ +Log[共轭碱 ]／ [共轭酸 ] pOH=pKb/+Log[共轭酸 ]／ [共轭碱 ] （ 1） pH pKa/ 时， [碱 ] [酸 ] pH = pKa/ 时， [碱 ] = [酸 ] pH pKa/ 时， [酸 ] [碱 ] （ 2） pKa/ 就是 [碱 ] = [酸 ]时溶液的 pH 值， Ka/就是此时溶液的 [H+] （ 3）当 [碱 ] = [酸 ]时，溶液的 pH 值等于 pKa/ （ 4） Gly 的两性解离和滴定曲线 图 314 Gly 的滴定曲线 在 和 处， Gly 具有缓冲能力。 滴定开始时，溶液中主要是 Gly+。 起点： 100% Gly+ 净电荷： +1 第一拐点： 50%Gly + ， 50%Gly177。 平均净电荷： + 第二拐点： 100%Gly177。 净电荷： 0 等电点 pI 第三拐点： 50%Gly177。 ， 50%Gly 平均净电荷： 终点： 100% Gly 净电荷： 1 第一拐点： pH=pK+lg[Gly177。 ]/[Gly+]， pH=pK1= 第二拐点： 100%Gly177。 ，净电荷为 0，此时的 pH 值称氨基酸的等电点 pI。 第三拐点： pH=pK2+lg[Gly]/[Gly177。 ]=pK2= Gly 的等电点： ][ ]][[1 Gly HGlyK ２０ 等电点时： [Gly]=[Gly+] 等 电点时氢离子浓度用 I 表示 I2=K1178。 K2 PI=1/2(pK1+pK2) 氨基酸在等电点状态下，溶解度最小 pH pI 时，氨基酸带负电荷， COOH 解离成 COO，向正极移动。 pH = pI 时，氨基酸净电荷为零 pH pI 时，氨基酸带正电荷， NH2解离成 N+H3，向负极移动。 以 Gly 为例 pH 正 + — + pH= 正 + pH 正 — 0 pH 负 0 — pH 负 — 问题： （ 1） pH = pKa/ 时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小。 为什么。 （ 2） pI 的计算（氨基酸，寡肽），等电点时各组分的比例分析 （ 3）不同 pH 下的组成分析和电泳行为 pH pI 时，氨基酸带负电荷， COOH 解离成 COO，向正极移动。 pH = pI 时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小 pH pI 时，氨基酸带正电荷， NH2解离成 N+H3，向负极移动。 （ 4）利用 pI 和 pKa/确定各种氨基酸适合的酸碱缓冲范围 （ 5）计算不同氨基酸水溶液的 pH 值 （ 6）绘制滴定曲线（ Glu） 根据 P92 页表 37 中 Glu 的数据（ pK1α COOH ， pK2α N+， pKR RCOOH ，pI ） ①绘出滴定曲线 ②指出 Glu和 Glu=各一半时的 pH 值 ][][][][]][[2212Gl yGl yHKKGl yHGl yK2.2.2.33RRpKNHpKa p IapKC O O HpKa p IaNHpKC O O HpKa p Ia碱性酸性中性 ２１ ③指出 Glu 总是带正电荷的 pH 范围 ④指出 Glu177。 和 Glu能作为缓冲液使用的 pH 范围 ①解：见图 ② Glu和 Glu=各 50%时 pH 为 ③ pH 时 Glu 总带正电荷 ④ Glu177。 和 Glu缓冲范围 左右 P92 表 37，氨基酸的表观解离常数和等电点 ①从表中（ P92）可以看出，氨基酸的α 羧基 pKa 在 间，比典型羧基的 pKa（如乙酸pKa 为 ）要小很多，说明氨基酸羧基的酸性此普通羧基强 100 倍以上。 主要原因是氨基。